Subtilisin Carlsberg, AlcalaseĀ®
Subtilisin Carlsberg, AlcalaseĀ®
nach PDB 1AF4

Vorhandene Strukturdaten: 1af4, 1av7, 1avt, 1be6, 1be8, 1bfk, 1bfu, 1c3l, 1cse, 1oyv, 1r0r, 1sbc, 1sca, 1scb, 1scd, 1scn, 1sel, 1vsb, 1yu6, 1sec, 3vsb

Masse/LƤnge PrimƤrstruktur 274 AminosƤuren; 24,3 kDa
Kofaktor 2 Ca2+
PrƤkursor (379 aa, 38,9 kDa)
Bezeichner
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 3.4.21.62, Serinprotease
MEROPS S08.001
Reaktionsart Proteinhydrolyse
Substrat Protein, Peptidamin
Produkte Spaltprodukte, AminosƤuren
Vorkommen
Homologie-Familie Subtilase
Ɯbergeordnetes Taxon Bacillus

Sicherheitshinweise
CAS-Nummer

9014-01-1

GHS-Gefahrstoffkennzeichnung [1]
Gefahrensymbol Gefahrensymbol Gefahrensymbol Gefahrensymbol

Gefahr

H- und P-SƤtze H: 302​‐​315​‐​318​‐​334​‐​335​‐​410
P: 261​‐​273​‐​280​‐​305+351+338​‐​342+311 [1]
Toxikologische Daten

2000 mgĀ·kgāˆ’1 (LD50, Ratte, oral)[1]

Subtilisin ist der Name einer Gruppe von Enzymen, die zur weiteren Gruppe der Serinproteasen gehƶrt und deren katalysierte Reaktion daher die Spaltung von Proteinketten ist. Sie kommen hauptsƤchlich in Bakterien der Gattung Bacillus vor und werden seit Jahrzehnten industriell u. a. in Reinigungs- und Waschmitteln verwendet oder um Protein aus unzugƤnglichen oder un­ge­nieƟ­baren Tierteilen zu extrahieren oder diese mĆ¼rbe zu machen.[2][3]

Vorkommen

Eine groƟe Anzahl verschiedener Subtilisine und Ƥhnlicher Enzyme wurden aus Bakterien der Gattung Bacillus isoliert, insbesondere den Arten B. subtilis (Subtilisin E), B. lentus, B. licheniformis (Subtilisin Carlsberg, AlcalaseĀ®), B. amylo­lique­faciens, aber auch aus den Schimmelpilzen Tritirachium album, Thermoactinomyces vulgaris. Alle diese Mikroorganismen kom­men natĆ¼rlich im Erdboden vor und die Subtilisine dienen ihnen zum Abbau von Proteinen auƟerhalb der Zelle.[2]

Die in dem Pseudoalteromonas-Stamm PAMC 21717 identifizierte kƤlteaktive Protease Pro21717 zeigt ebenfalls eine Subtilisin-Ƥhnliche Faltung ihrer katalytischen DomƤne.[4]

Verwendung

Subtilisine werden u. a. als Entferner proteinhaltiger Flecken in Waschmitteln in der Konzentration von ein bis fĆ¼nf Milligramm pro Liter WaschflĆ¼ssigkeit eingesetzt und es wurden daher mehrere Hundert Tonnen pro Jahr industriell produziert. Neuere kĆ¼nstliche Varianten erlauben eine Reduktion der verwendeten Menge bei gleicher Effizienz.[2]

Subtilisine sind als Zusatzstoffe (sog. Verdaulichkeitsfƶrderer) fĆ¼r Futtermittel fĆ¼r Legehennen zugelassen.[5]

Einzelnachweise

  1. ā†‘ a b c Datenblatt Protease, from Bacillus licheniformis bei Sigma-Aldrich, abgerufen am 29. Juli 2017 (PDF).
  2. ā†‘ a b c Patent EP1321513A1: Subtilisin variante mit verbesserten Eigenschaften. Angemeldet am 21. Dezember 2001, verƶffentlicht am 25. Juni 2003, Anmelder: Direvo Biotech AG, Erfinder: Ulrich Kettling et al.‌
  3. ā†‘ Martin Chaplin: Applications of proteases in the food industry. 26. September 2008. URL.
  4. ā†‘ Ha Ju Park, Chang Woo Lee, Dockyu Kim, Hackwon Do, Se Jong Han, Jung Eun Kim, Bon-Hun Koo, Jun Hyuck Lee, Joung Han Yim: Crystal structure of a cold-active protease (Pro21717) from the psychrophilic bacterium, Pseudoalteromonas arctica PAMC 21717, at 1.4 Ć… resolution: Structural adaptations to cold and functional analysis of a laundry detergent enzyme. In: PLOS ONE, Band 13, Nr. 2, 12. Februar 2018, S. e0191740; doi:10.1371/journal.pone.0191740, PMID 29466378, PMC 5821440 (freier Volltext) (englisch).
  5. ā†‘ umwelt-online.de Datenbank und DurchfĆ¼hrungsverordnung (EU) Nr. 389/2011 der Kommission vom 19. April 2011 zur Zulassung einer Enzymzubereitung aus Endo-1,4-beta-Xylanase, Subtilisin und Alpha-Amylase als Futtermittelzusatzstoff fĆ¼r Legehennen (Zulassungsinhaber: Danisco Animal Nutrition).
source: https://de.wikipedia.org/wiki/Subtilisin